Signaltransduktion ist ein essenzieller Prozess, den alle lebenden Zellen nutzen, um ihre Umwelt zu überwachen und darauf zu reagieren. Verschiedene Organismen haben spezifische Signalwege mit einzigartigen Proteinen und Molekülen entwickelt. cAMP spielt in vielen dieser Wege eine zentrale Rolle als sekundärer Botenstoff, dessen Bildung aus ATP durch Adenylatcyclasen (ACs) katalysiert wird. In der bakteriellen Signalübertragung sind oft periplasmatische Sensordomänen mit cytoplasmatischen Outputs verbunden. E. coli Chemorezeptoren wie Tsr und Tar sind Beispiele für solche Empfänger, die durch Ligandenbindung Konformationsänderungen erfahren. Die HAMP Domäne fungiert als Signalwandler, der Rezeptorsignale weiterleitet. Es gibt umfangreiche Informationen über Chemotaxisproteine und HAMP Domänen, während die Shelix, die HAMP mit der AC Outputdomäne verbindet, weniger erforscht ist. In E. coli wird fast das gesamte cAMP aus der Zelle exportiert. Die Mechanismen des cAMP-Exports wurden qualitativ und quantitativ untersucht. Triple-Chimären aus Chemorezeptoren, HAMP Domänen und AC Outputdomänen wurden verwendet, um die bakterielle Signalübertragung zu analysieren. In vitro Experimente zeigten, dass AC-Module erfolgreich mit Chemotaxisproteinen interagieren können. Die S-helix, ein konserviertes Motiv, verbindet vorgeschaltete Empfänger mit Outputdomänen. Durch Entfernen eines spezifischen Bereichs in einer Chimäre wurde eine Signali
