-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA
Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in -Strang 9
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Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von beta-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamA aus Außenmembranen von Escherichia coli , der zentralen Untereinheit des beta-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des beta-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des beta-Strangs 9 der insgesamt 16 beta-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht. Inhaltsverzeichnis Ortsgerichtete Mutagenese zur Präparation von Einzelcystein-Mutanten des BamA.-. Spektroskopie an fluoreszenzmarkierten Cysteinen zur Untersuchung von Faltungsintermediaten.- Sekundärstrukturanalyse mit Circular-Dichroismus-Spektroskopie.- Proteolyse mit Trypsin.
