Für einen ungestörten Ablauf der Oozytenreifung ist eine präzise Regulierung der Genexpression auf Translationsniveau entscheidend. Ein wichtiger Initiationsfaktor ist eIF4E, der an die Cap-Struktur der mRNAs bindet. Auch mTor, eine Ser/Thr Protein-Kinase, spielt eine Rolle, indem sie 4E-BP1 reguliert, ein Protein, das die Translation unterdrückt. mTor agiert als katalytische Untereinheit zweier Multiprotein-Komplexe: mTorc1 und mTorc2. In dieser Arbeit wurden die mTor-Inhibitoren Rapamycin und Torin2 während der In-vitro-Maturation von Rindereizellen eingesetzt, um die Funktionen der jeweiligen Komplexe zu unterscheiden. Die Effekte der Inhibitoren wurden morphologisch, biochemisch und immunhistochemisch untersucht. Torin2 führte zu einer Arretierung von 60% der Eizellen in der M I-Phase, während Rapamycin die asymmetrische Zellteilung hemmte. Biochemische Analysen zeigten, dass die untersuchten Faktoren im Verlauf der Maturation weitgehend konstant blieben, mit Ausnahme von Raptor, das sich anders verhält. Rapamycin beeinflusste den Phosphorylierungszustand nicht, während Torin2 spezifisch die BP1-Phosphorylierung hemmte. Überraschenderweise wurde die rpS6-Phosphorylierung durch beide Inhibitoren nicht blockiert. Zudem zeigten immunhistochemische Analysen spezifische Verteilungsmuster der Faktoren in der Eizelle, was auf eine räumlich regulierte Translationskontrolle hinweist. Schließlich wurde festgestellt, dass Torin2-beha
